结合原子力显微镜和分子动力学模拟的MIM-I-BAR蛋白纯化优化工艺

以二聚体形式存在的I-BAR结构域是MIM蛋白的核心结构，与MIM蛋白的大多生物学功能密切相关。而I-BAR结构域的功能与其二聚体的形成密切相关。课题组引用原子力显微镜（AFM）观察MIM-I-BAR蛋白的单体及二聚体形貌，进一步观察蛋白二聚体的聚合，这一应用进一步提高了对蛋白纯度的要求。

本文研究了MIM-I-BAR的体外表达纯化优化，创新性引用AFM观察蛋白纯化每一步骤前后的变化，相比于传统的SDS-PAGE等蛋白检测手段，提供了更为清晰形象直观的蛋白微环境图像，从而指导了纯化步骤的优化，提供了更好的观测结果。

过程中结合分子动力学模拟分析了梯度洗脱后出现的薄膜包裹结构组成，突出了在梯度洗脱后通过脱盐去除高浓度咪唑的重要性。

Yue Zhang, Zhichao Lou, Xubo Lin, Qiwei Wang, Meng Cao and Ning Gu*.

Optimizing purification process of MIM-I-BAR domain by introducing atomic force microscope and dynamics simulations. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces

http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0927776517303120